Отдел Биокинетики заведующий отделом доктор химических наук, профессор Витас Швядас

Отдел биокинетики организован в 1965 г. выдающимся российским ученым, профессором, чл.-корр. АН СССР И.В. Березиным на основе всемирно известной российской школы химической кинетики, созданной лауреатом Нобелевской премии, акад. Н.Н. Семеновым, в качестве логического развития интереса ученых-химиков к биологическим объектам. И.В. Березин руководил отделом с 1965 по 1978 г., заведующие отделом в последующие годы – проф. С.Д. Варфоломеев (1978 - 2001 г.г.) и проф. В.К. Швядас (с 2001 г. по настоящее время).
В структуру отдела входят: лаборатории ферментативной модификации физиологически активных соединений (зав. – дхн, проф. В.К. Швядас) и полиферментных систем (зав.– дхн, проф. С.Д. Варфоломеев), научные группы дхн Г.Ф. Судьиной, дхн М.Г. Сергеевой, дхн В.И. Буник, кхн М.И. Юшко, кхн Д.Т. Гуранда, кхн Г.Г. Чилова. Основные сотрудники отдела: дхн А.Т. Варфоломеева, дхн С.В. Зайцев, кхн З.В. Гришина, кхн Т.А. Щербакова, кхн М.А. Пушкарева, кхн Ж.В. Потетинова.
Основные направления научных исследований. Приоритетное направление "Энзимология и биотехнология". Темы: "Биокаталитический синтез антибиотиков и пептидов" (рук. – проф. В.К. Швядас), "Исследовать ферменты синтеза простагландинов и лейкотриенов, создать ингибиторы их синтеза" (рук. – проф. С.Д. Варфоломеев)
Участие в выполнении научно-исследовательских проектов (программ) и грантовая поддержка. Отдел биокинетики ведет активное международное сотрудничество с Университетами Делфта и Гронингена (Нидерланды), Лундским университетом (Швеция), Королевским техническим университетом Стокгольма (Швеция), Университетом Отто-фон-Герике, г. Магдебург и Университетом г. Констанца (ФРГ), Мичиганским университетом (США), Институтом нефтехимии и биоорганической химии Украинской академии наук (Киев), а также с научными учреждениями России: кафедрой химической энзимологии химического факультета МГУ, факультетом биоинженерии и биоинформатики МГУ, НИВЦ МГУ, Институтом генетики и селекции промышленных микроорганизмов (Москва), Институтом элементоорганических соединений РАН (Москва), Институтом физиологически активных веществ РАН (Черноголовка). Гранты: ряд грантов РФФИ, в т.ч. РФФИ-ГФЕН, Федеральной целевой научно-технической программа "Новейшие методы биоинженерии", Федеральной целевой программы "Интеграция науки и высшего образования", Междисциплинарный проект МГУ, программы "Университеты России", INTAS.
Основные научные достижения отдела. Одно из приоритетных направлений - изучение кинетики и механизма действия ферментов семейства пенициллинацилаз. Для понимания механизма биокатализа, природы специфичности и стереоспецифичности действия, а также разработки новых подходов к биоинженерии ферментов внедрены методы молекулярного моделирования биокаталитических превращений. Исследованы кинетика и механизм реакций ферментативного ацильного переноса в водной среде, разработаны адекватные математические модели, позволяющие описать протекание реакций в широком диапазоне условий вплоть до высоких степеней превращения. Изучены реакции, протекающие как в гомогенном растворе, так и в гетерогенных системах "водный раствор-осадок", а также при минимальном содержании воды в реакционной смеси (твердофазные реакции). Изучена термодинамика реакций гидролиза-синтеза пенициллинов, цефалоспоринов, N-ацилированных аминов, аминокислот и их производных. Выявлены ключевые факторы, определяющие эффективность биокаталитического синтеза в водных средах. Исследованы неканонические превращения, катализируемые пенициллинацилазами и аминоацилазами. Развиты методы эффективного использования ферментов для получения физиологически активных соединений, а также в энантио- и региоселективном органическом синтезе. Достигнут существенный прогресс в развитии методов ферментативного синтеза пептидов, содержащих D-аминокислоты, при использовании ферментов для введения и снятия защитных групп в пептидном синтезе, в химикоэнзиматическом получении стереоизомерно чистых дикетопиперазинов. Созданы научные основы биокаталитических технологий синтеза новых бета-лактамных антибиотиков и получения индивидуальных энантиомеров аминосоединений. Проведены исследования механизма действия сульфатированных липидов на синтез лейкотриенов в нейтрофилах и на лейкоцит-эндотелиальные взаимодействия. Обнаружено, что сульфатированные галактоцереброзиды и сульфатированный холестерин (неопубликованные данные) являются агентами, вызывающими прикрепление нейтрофилов к коллагену и эндотелию. Исследована роль цитоскелета и динамики внутриклеточного кальция в нейтрофилах при действии на клетку сульфатированных галактоцереброзидов. Показано, что сульфатированный холестерин является агентом, вызывающим прикрепление нейтрофилов к эндотелиальным клеткам, активацию продукции супероксида в клетках, а также влияет на синтез лейкотриенов в нейтрофилах и при взаимодействии нейтрофилов с эндотелием и белками экстраклеточного матрикса. Предполагается, что сульфатированные липиды являются активными эндогенными регуляторами клеточного синтеза лейкотриенов, и что важным звеном такой регуляции является клеточная адгезия. Изучен синтез простагландинов и циклопентеноновых простагландинов, выброс арахидоновой и докозагексаеновой кислот при стимуляции астроцитов (глиальные клетки мозга) провоспалительными веществами (интерлейкин 1, фактор некроза опухоли альфа, тромбин, АТР, липополисахарид). Показано, что в регуляции синтеза простаноидов на астроцитах ключевая роль принадлежит докозагексаеновой кислоте, которая предотвращает синтез простаноидов даже на фоне значительной индукции простагландин Н синтазы. Впервые показано, что кальций независимая форма фосфолипазы А2, которая высвобождает докозагексаеновую кислоту из фосфолипидов мембран астроцитов, участвует в развитии воспалительных ответов клеток. Этот фермент предложено использовать для целевого поиска новых подходов к терапии воспалительных процессов в центральной нервной системе. Показано также, что циклопентеноновые простагландины группы А2 и группы Ж2 (15d-PGJ2) эффективно блокируют пролиферацию нормальных и трансформированных астроцитов, что может быть использовано при лечении астроцитозов, сопровождающих воспалительные процессы, и, возможно, ряда опухолевых заболеваний мозга. Проводятся исследования по выяснению механизма действия циклопентеноновых простагландинов и причин их различия во влиянии на первичные и трансформированные клетки.
Научные достижения отдела отмечены: Ленинской премией 1982 г. (И.В. Березин, К. Мартинек), Государственными премиями  1984 г. (В.К. Швядас), 1984 г. (С.Д. Варфоломеев, А.А. Клесов), Премиями Ленинского Комсомола 1986 г. (П.В. Вржещ), 1988 г. (И.Н. Курочкин, Н.В. Породенко, М.Г. Сергеева), Премией Европейской академии для молодых ученых 2002 г. (М.И. Юшко)
Основные научные публикации отдела:

1. 
   Guranda DT, Khimiuk AI, van Langen LM, van Rantwijk F, Sheldon RA, Švedas VK. An "Easy-on, easy-off" protecting group for the enzymatic resolution of (±)-1-phenylethylamine in an aqueous medium. Tetrahedron: Asymmetry. 2004; 15: 2901-2906.
   
2. 
   Vrzheshch PV, Batanova EA, Mevkh AT, Varfolomeev SD, Gazaryan IG, Thorneley RN. A novel approach to distinguish between enzyme mechanisms: quasi-steady-state kinetic analysis of the prostaglandin H synthase peroxidase reaction. Biochem J. 2003; 372: 713-24.
   
3. 
   Youshko MI, Chilov GG, Shcherbakova TA, Švedas VK. Quantitative characterization of the nucleophile reactivity in penicillin acylase-catalyzed acyl transfer reactions. Biochim Biophys Acta. 2002; 1599: 134-40.
   
4. 
   Sud'ina GF, Brock TG, Pushkareva MA, Galkina SI, Turutin DV, Peters-Golden M, Ullrich V. Sulphatides trigger polymorphonuclear granulocyte spreading on collagen-coated surfaces and inhibit subsequent activation of 5-lipoxygenase. Biochem J. 2001; 359 (Pt3): 621-629.
   
5. 
   Sud’ina GF, Mirzoeva OK, Galkina SI, Pushkareva MA, Ullrich V. Involvement of ecto-ATPase and extracellular ATP in polymorphonuclear granulocyte - endothelial interactions. FEBS Lett. 1998; 423: 243-248.
   
6. 
   Sergeeva MG, Gonchar MV, Mevkh AT, Varfolomeyev SD. Prostaglandin E2 biphasic control of lymphocyte proliferation: inhibition by picomolar concentrations. FEBS Lett. 1997; 418: 235-8.
   
7. 
   Švedas V, Guranda D, van Langen L, van Rantwijk F, Sheldon R. Kinetic study of penicillin acylase from Alcaligenes faecalis. FEBS Lett. 1997; 417: 414-418.
   
8. 
   Švedas VK, Savchenko MV, Beltser AI, Guranda DF Enantioselective penicillin acylase-catalyzed reactions. Factors governing substrate and stereospecificity of the enzyme. Ann N Y Acad Sci. 1996; 799: 659-669.
   

Основные публикации за последние 3 года:

1. 
   Youshko MI, Moody HM, Bukhanov AL, Boosten WHJ, Švedas VK. Penicillin acylase-catalyzed synthesis of -lactam antibiotics in highly condensed aqueous systems. Beneficial impact of kinetic substrate supersaturation. Biotechnol. Bioeng. 2004; 85: 323-9.
   
2. 
   Youshko MI, van Langen LM, Sheldon RA, Švedas VK. Application of aminoacylase 1 to the enantioselective resolution of -amino acid esters and amides. Tetrahedron: Asymmetry. 2004; 15: 1933-1936.
   
3. 
   Shcherbakova TA, Korennykh AV, van Langen LM, Sheldon RA, Švedas VK. Use of high acyl donor concentrations leads to penicillin acylase inactivation in the course of peptide synthesis. J. Mol. Cat. B: Enzym. 2004; 31, 63-65.
   
4. 
   Khimiuk AY, Korennykh AV, van Langen LM, van Rantwijk F, Sheldon RA, Švedas VK. Penicillin acylase-catalyzed peptide synthesis in aqueous medium: a chemo-enzymatic route to stereoisomerically pure diketopiperazines. Tetrahedron: Asymmetry. 2003; 14: 3123-8.
   
5. 
   Chilov GG, Moody HM, Boesten WHJ, Švedas VK. Resolution of (R,S)-phenylglycinonitrile by penicillin acylase-catalyzed acylation in aqueous medium. Tetrahedron: Asymmetry. 2003; 14: 2613-7.
   
6. 
   Stroganov O, Chilov G, Švedas V. Force field parametrization for 6-aminopenicillanic acid. J Mol Struct. 2003; 631: 117-25.
   
7. 
   Turutin DV, Kubareva EA, Pushkareva MA, Ullrich V, Sud'ina GF. Activation of NF-kappa B transcription factor in human neutrophils by sulphatides and L-selectin cross-linking. FEBS Lett. 2003; 536: 241-5.
   
8. 
   Юшко МИ, Буханов АЛ, Швядас ВК. Изучение связывания нуклеофила в активном центре пенициллинацилазы. Кинетический анализ. Биохимия. 2003; 68: 403-8.
   
9. 
   Sergeeva M, Strokin M, Wang H, Ubl JJ, Reiser G. Arachidonic acid in astrocytes blocks Ca²⁺ oscillations by inhibiting store-operated Ca²⁺ entry, and causes delayed Ca²⁺ influx. Cell Calcium. 2003; 33: 283-92.
   
10. 
    Youshko MI, Švedas VK. Penicillin acylase - catalyzed solid-state ampicillin synthesis. Adv Synth Cat. 2002; 344: 894-8.
    
11. 
    Youshko MI, van Langen LM, de Vroom E, Van Rantwijk F, Sheldon RA, Švedas VK. Penicillin Acylase-Catalyzed Ampicillin Synthesis Employing a pH Gradient: a New Approach to Optimization. Biotechnol Bioeng. 2002; 78: 589-93.
    
12. 
    Chilov GG, Švedas VK. Enzymatic hydrolysis of β-lactam antibiotics at low pH in a two-phase “aqueous solution - water-immiscible organic solvent” system. Can J Chem. 2002; 80: 699-707.
    
13. 
    Pushkareva MA, Turutin DV, Sud'ina GF. Regulation of leukotriene synthesis by arachidonic acid in human polymorphonuclear leukocyte adhesive interactions is dependent on the presence of albumin. Cell Biol Int Rep. 2002; 26: 993-1001.
    
14. 
    Sergeeva M, Strokin M, Wang H, Ubl JJ, Reiser G. Arachidonic acid and docosahexaenoic acid suppress thrombin-evoked Ca²⁺ response in rat astrocytes by endogenous arachidonic acid liberation. J Neurochem. 2002; 82: 1252-61.
    
15. 
    Guranda DT, van Langen LM, van Rantwijk F, Sheldon RA, Švedas VK, Highly efficient and enantioselective enzymatic acylation of amines in an aqueous medium. Tetrahedron: Asymmetry. 2001; 12: 1645-50.
    
16. 
    Youshko MI, van Langen LM, de Vroom E, van Rantwijk F, Sheldon RA, Švedas VK. Highly efficient synthesis of ampicillin in an "aqueous solution-precipitate" system. Repetitive addition of substrates in a semi-continuous process. Biotechnol Bioeng. 2001; 73: 426-30.
    
17. 
    Youshko MI, van Rantwijk F, Sheldon RA. Enantioselective acylation of chiral amines catalysed by aminocylase I. Tetrahedron: Asymmetry. 2001; 12: 3267-71.
    
18. 
    Švedas VK, Guranda DT, Sheldon RA, van Rantwijk F, van Langen LM. Method for the preparation of enantiomerically enriched amines. Patent WO 02/20821 A1, 2002.
    
19. 
    Švedas VK, Guranda DT, Khimiouk AJ, Sheldon RA, van Rantwijk F, van Langen LM. Process for the preparation of enantiomerically enriched amines. Patent WO 02/20820 A2, 2002.
    

Другие сведения об отделе (историческая справка).
Основные результаты за сорок лет работы отдела достигнуты в изучении физико-химических основ биокатализа, специфичности, стереоспецифичности и хемоселективности ферментативных реакций, создании методов стабилизации и превращения ферментов в технологичные катализаторы, разработке научных основ инженерной энзимологии, создании и внедрении в медицинскую промышленность первых в стране промышленных процессов на основе иммобилизованных ферментов, разработке научных основ конверсии энергии биокаталитическими системами, открытии явления биоэлектрокатализа (открытие № 311 «Свойство ферментов участвовать в переносе электронов - биоэлектрокатализ»), исследовании биосинтеза и регуляторной роли простагландинов и лейкотриенов в животных клетках. Результаты исследований, выполненных в отделе биокинетики, вошли в циклы работ, отмеченых Ленинской премией в 1982 г. (И.В. Березин, К. Мартинек), двумя Государственными премиями СССР в 1984 г. (С.Д. Варфоломеев, А.А. Клесов и В.К. Швядас), а также рядом премий для молодых ученых. Создана всемирно известная научная школа, воспитанники которой успешно продолжают фундаментальные и прикладные исследования в как в России (С.Д. Варфоломеев, В.К. Швядас, Г.Ф. Судьина, А.Т. Варфоломеева, П.В. Вржещ, М.Г. Сергеева, Н.Ф. Казанская, А.В. Левашов, Н.И. Ларионова, С.О. Бачурин, А.П. Синицын, С.В. Калюжный, И.Н. Курочкин, А.В. Максименко, А.А. Карякин, С.С.Кормер, Д.А.Мироненко, Э.А.Колованов и др.), так и за рубежом: США (А.М. Клибанов, А.А. Клесов, А.Л. Марголин, А.М. Блинковский, М.Ю. Гололобов, О.Л. Барский, О.К. Мирзоева, В.В. Верхуша, М.М.Вешторт, М.В.Виноградова, А.В.Чельцов), Мексике (А.К. Яцимирский, А.Д. Варфоломеева), Швеции (С.В. Зайцев, И.Ю. Галаев, А.Е.Иванов), Канаде (А.В.Пшежецкий), ФРГ (В.Кошке), Литве (А.А.Пятраускас, Р.И.Диджяпетрис, Р.А.Паулюконис) и ряде других стран. Одной из отличительных характеристик отдела биокинетики является систематическая активная работа со студентами и аспирантами, его популярность среди молодежи. За последние годы в отделе выросли талантливые молодые ученые (М.И. Юшко, Д.Т. Гуранда, Г.Г. Чилов, Т.А. Щербакова, и др.), которые наряду с успешным проведением собственных исследований плодотворно работают с новым поколением студентов, интересующихся биокинетикой и биокатализом.

Отдел организован в 1965 г., его первым и бессменным руководителем является академик РАН и РАСХН, действительный чден Европейской Академии, профессор, И.Г. Атабеков.
В структуру отдела входят: лаборатория молекулярной биологии вирусов (зав. – дбн, проф. Ю.Л. Дорохов) и лаборатория генной инженерии вирусов (зав. – дбн, проф. С.Ю. Морозов). Основные сотрудники отдела: дбн, проф. Е.Н. Добров, дбн А.Г. Соловьев и дбн Н.О. Калинина.
Основные направления научных исследований. Изучение структуры и механизмов выражения генома на моделях вирусов четырех разных групп: тобамовирусы, потеквирусы, гордеивирусы и клостеровирусы. Изучение молекулярных механизмов транспорта (внутриклеточного, межклеточного и системного) вирусов в растениях на моделях тобамо-, потекс- и гордеивирусов. Изучение механизмов регуляции трансляции вирусных РНК. Конструирование вирусных векторов на основе геномов тобамовирусов, способных продуцировать в зараженном растениии два и более целевых белка для биотехнологических целей. Создание трансгенных растений, устойчивых к вирусам и вироидам, на основе новых стратегий индукции устойчивости, в частности, с использованием генов клеточных белков-рецепторов. Разработка и усовершенствование иммунохимических и молекулярно-генетических методов массовой диагностики вирусов и вироидов растений.
Участие в выполнении научно-исследовательских проектов (программ) и грантовая поддержка. Федеральные программы "Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития науки и техники гражданского назначения", "Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития науки и техники на 2002-2006 годы", проект "Молекулярно-биологические основы диагностики и профилактики особо опасных болезней сельскохозяйственных животных и растений"; программа "Развитие новых направлений биотехнологии и биобезопасности", проект "Создание трансгенных растений - суперпродуцентов гетерологичных белков (в том числе медицинского назначения)"; программа "Фитобиотехнология", проект "Изучение роли протеинкиназ в межклеточном транпорте и путей их использования в создании вирусоустойчивых растений", "Интеграция", "Международные проекты" Минпромнауки РФ, "Университеты России". Совместные проекты. В России: совместно с Центром "Биоинженерия" РАН, Институтом цитологии СО РАН, ИБХ РАН, Физическим факультетом МГУ, ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН, ВНИИ картофельного хозяйства РАСХН, Всероссийским селекционно-технологическим институтом садоводства и питомниководства РАСХН. За рубежом: с Институтом Фридриха Мишера г. Базель, Швейцария; Университетом Стони Брук г. Нью-Йорк, США; Биотехнологическим центром Университета г. Хельсинки и Университетом г. Турку, Финляндия; Институтом биохимии, вирусов растений и биозащиты г. Брауншвейг и Федеральным центром биологических исследований г. Доссельхейм, Германия; Шотландским институтом растениеводства, Великобритания. Гранты: ряд грантов РФФИ, Федеральной программы «Ведущие научные школы» (академик И.Г. Атабеков), президентский грант "Молодые доктора наук" (А.Г. Соловьев), шесть грантов INTAS, грант FIRCA и три гранта фонда Фольксваген.
Основные научные достижения отдела. Исследование структуры и механизма экспрессии вирусных геномов. На основании определения первичной структуры полных геномов двух потексвирусов, двух гордеивирусов, клостеровируса и тобамовируса выяснена принципиальная организация геномов вирусов этих групп [Morozov et al., 1987; Solovyev et al., 1994, 1996; Savenkov et al., 1996, Agranovsky et al., 1991a, b; Boyko et al., 1992; Agranovsky et al., 1994; Dorokhov et al., 1994]. Показано, что 5’-нетранслируемая последовательность РНК ХВК (ab-лидер), выполняет функцию трансляционного энхансера [Tomashevskaya et al., 1993]. Описан новый для тобамовирусов механизм внутренней инициации трансляции для экспрессии двух вирусных генов, транспортного белка (ТБ) и белка оболочки (БО); выявлены участки внутренней посадки рибосом (УВПР) [Ivanov et al., 1997; Skulachev et al., 1999; Dorokhov et al., 2002]. Предложена детализированная модель пространственной структуры БО потивируса [Baratova et al., 2001]. Исследование молекулярных механизмов транспорта вирусной инфекции в растении. Впервые сформулирована гипотеза активного вирус-кодируемого транспорта вирусной инфекции в растениях [Atabekov et al., 1983; Atabekov, Dorokhov, 1984]. Выделены и охарактеризованы вирус-специфические информосомо-подобные рибонуклеопротеиды (вРНП) - предполагаемая транспортная форма вируса табачной мозаики (ВТМ) [Dorokhov et al., 1983,1984a, б]. В геноме клостеровируса, выявлены уникальные гены гомолога шаперонов НSP70 и дивергированного дубликата БО. Показано, что структура нитевидных частиц вируса желтухи свеклы состоит из двух БО [Agranovsky et al., 1995], исследованы функции и биохимические активности некоторых белков клостеровирусов [Agranovsky et al., 1994; 1997, 1998; Erokhina et al., 2001; Zinovkin et al., 2003]. Показано, что ТБ ВТМ обладает способностью ингибировать трансляцию вирусной РНК in vitro и in vivo [Karpova et al., 1997; 1999]. Сформулирована важная роль клеточных пектинметилэстеразы и протеинкиназ в межклеточном транспорте ВТМ [Dorokhov et al., 1999; Karger et al., 2003]. Открыт новый консервативный модуль генов (тройной блок транспортных генов), ответственный за транспорт вирусных геномов в зараженных растениях [Morozov et al., 1987, 1989; Solovyev et al., 1996]. Изучена субдоменная организация белка, кодируемого первым геном ТБГ, охарактеризована его РНК-связывающая, АТФазная и хеликазная активности [Morozov et al., 1999; Kalinina et al., 2001, 2002]. Открыто явление котранспорта мембранно-связанных ТБ ТБГ [Solovyev et al., 2000; Gorshkova et al., 2003]. Открыты механизмы трансляционной активации вирионов Х-вируса картофеля: 1) с участием ТБ, основанные на линейной передаче конформационных изменений вдоль спиральной структуры, которые приводят к дестабилизации полярной спирали нуклеокапсида [Atabekov et al., 2000; Rodionova et al., 2003; Kiselyova et al., 2003] или 2) путем фосфорилирования N-концевого района БО в составе вириона [Atabekov, 2001]. Прикладные исследования. Сконструирован рекомбинантный вектор (TMV70), обеспечивающий эффективную коэкспрессию двух модельных белков под контролем оптимизированных УВПР в растениях. Разработаны диагностические средства для тестирования вирусов картофеля и плодовых культур на основе оригинальной аналитической системы иммуноферментного анализа (ИФА) «Пиротест» с использованием в качестве фермента-маркера неорганической пирофосфатазы E. coli. [Защита и карантин растений, 2000]. Разработана новая высокочувствительная система серийной экспресс-диагностики вироида картофеля, сочетающая молекулярную гибридизацию с применением кДНК зондов на основе диен-платины с ИФА [Картофель и овощи, 2000].
Научные достижения отдела отмечены Государственной премией (И.Г. Атабеков, Ю.Л. Дорохов, М.Э. Тальянский, С.И. Малышенко), премией им. Д.А. Сабинина биологического факультета МГУ (А.А. Аграновский), премиями Европейской академии наук для молодых ученых (А.Г. Соловьев, Е.Н. Савенков), Государственной премией РФ для молодых ученых (А.Г. Соловьев, О.Н. Федоркин Е.Н. Савенков). Ломоносовской премией МГУ (И.Г. Атабеков), дипломами I-й степени 3-й Международной выставки "Инновации-2000. Технологии живых систем", сотрудники отдела награждены медалями ВВЦ.
Основные научные публикации отдела:

1. 
   Atabekov JG, Dorokhov YuL Plant virus-specific transport function and resistance of plants to viruses. Adv Virus Res. 1984; 29: 313-64.
   
2. 
   Dorokhov YuL, Alexandrova NM, Miroshnichenko NA, Atabekov JG. The informosome-like virus-specific ribonucleoprotein (vRNP) may be involved in the transport of tobacco mosaic virus infection. Virology. 1984; 137: 127-34.
   
3. 
   Atabekov JG, Taliansky ME. Expression of plant virus-coded transport function by different viral genomes. Adv Virus Res. 1990; 38: 201-48.
   
4. 
   Malyshenko SI, Kondakova OA, Nazarova YuV, Kaplan IB, Taliansky ME, Atabekov JG. Reduction of tobacco mosaic virus accumulation in transgenic plants producing non-functional viral transport proteins. J Gen Virol. 1993; 74: 1149-56.
   
5. 
   Tomashevskaya OL, Solovyev AG, Karpova OV, Fedorkin ON, Rodionova NP, Morozov SYu, Atabekov JG. Effects of sequence elements in the potato virus X RNA 5’-non-translated ab-leader on its translation enhancing activity. J Gen Virol. 1993; 74: 2717-24.
   
6. 
   Agranovsky AA, Koonin EV, Boyko VP, Maiss E, Frotschl R, Lunina NA, Atabekov JG. Beet yellow closterovirus: complete genome structure and identification of a leader papin-like thiol protease. Virology, 1994, 198: 311-24.
   
7. 
   Agranovsky AA, Lesemann DE, Maiss E, Hull R, Atabekov JG. "Rattlesnake" structure of a filamentous plant RNA virus built of two capsid proteins. Proc Natl Acad Sci USA. 1995; 92: 2470-3.
   
8. 
   Agranovsky AA. Principles of molecular organization, expression and evolution of closteroviruses: Over the barriers. AdvVirus Res. 1996; 47: 119-58.
   
9. 
   Karpova OV, Ivanov KI, Rodionova NP, Dorokhov YuL, Atabekov JG. Nontranslatability and dissimilar behavior in plants and protoplasts of viral RNA and movement protein complexes formed in vitro. Virology. 1997; 230: 11-21.
   
10. 
    Seppanen P, Puska R, Honkanen J, Tyulkina LG, Fedorkin ON, Morozov SYu, Atabekov JG. A movement protein-derived resistance to tripple gene block-containing plant viruses. J Gen Virol. 1997; 78: 1241-6.
    
11. 
    Solovyev AG, Zelenina DA, Savenkov EI, Grdzelishvili VZ, Morozov SYu, Lesemann D-E, Maiss E, Casper R, Atabekov JG. Movement od barley stripe mosaic virus chimera with a tobacco mosaic virus movement protein. Virology, 1996, 217: 453-61.
    
12. 
    Ivanov PA, Karpova OV, Skulachev MV, Tomashevskaya OL, Rodionova NP, Dorokhov YuL, Atabekov JG. A tobamovirus genome that contains an internal ribosome entry site functional in vitro. Virology. 1997; 232: 32-43.
    
13. 
    Dorokhov YuL, Makinen KM, Frolova OYu, Merits A, Kalkkinen N, Saarinen J, Atabekov JG, Saarma M. A novel function for a ubiquitous plant enzyme pectin methylesterase: the host-cell receptor for the tobacco mosaic virus movement protein. FEBS Lett. 1999; 461: 223-228.
    
14. 
    Skulachev MV, Ivanov PA, Karpova OV, Korpela T, Rodionova NP, Dorokhov YuL, Atabekov JG. Internal initiation of translation directed by the 5’-untranslated region of the tobamovirus subgenomic RNA I₂. Virology. 1999; 263: 139-154.
    
15. 
    Solovyev AG, Savenkov EI, Grdzelishvili VZ, Kalinina NO, Morozov SYu, Atabekov JG. Movement of hordeivirus hybrids with exchanges in the triple gene block. Virology. 1999; 253: 278-87
    
16. 
    Morozov SYu, Solovyev AG, Kalinina NO, Fedorkin ON, Samuilova OV, Schiemann J, Atabekov JG. Evidence for two non-overlapping functional domains in the potato virus X 25K movement protein. Virology. 1999; 260: 55-63
    
17. 
    Atabekov JG, Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Poljakov VYu. The movement protein-triggered in situ conversion of potato virus X virion RNA from nontraslatable into a translatable form. Virology. 2000; 271: 259-63
    
18. 
    Solovyev AG, Stroganova TA, Zamyatnin AA, Fedorkin ON, Schiemann J, Morozov SYu. Subcellular sorting of a small membrane-associated triple gene block proteins: TGBp3-assisted targeting of TGBp2. Virology. 2000; 269: 113-27.
    
19. 
    Atabekov JG, Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Novikov VK, Arkhipenko MV. Translational activation of encapsidated potato virus X RNA by coat protein phosphorylation. Virology. 2001; 286: 466-74
    
20. 
    Baratova LA, Efimov AV, Dobrov EN, Fedorova NV, Hunt R, Badun GA, Ksenofontov AL, Torrance L, Jarvekulg L. The in situ spatial organisation of potato virus A coat protein subunits assesed by tritium bombardment. J Virol. 2001; 75: 9696-702.
    
21. 
    Dorokhov YuL, Skulachev MV, Ivanov PA, Zvereva SD, Tjulkina LG, Merits A, Gleba YY, Hohn T, Atabekov JG. Polypurine (A)-rich sequences promote cross-kingdom conservation of internal ribosome entry. Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99: 5301-6
    
22. 
    Kalinina NO, Rakitina DV, Soloviev AG, Schieman J, Morozov SYu. RNA helicase activity of the plant virus movement proteins encoded by the first gene of the triple gene blok. Virology. 2002; 296: 321-9.
    
23. 
    Yelina NE, Savenkov EI, Soloviev AG, Morozov SYu, Valkonen JPT. Long-distance movement, virulence, and RNA silencing suppression controlled by a single protein in hordei- and potyvirus: complementary funcions between virus families. J Virol. 2002; 78: 12981-91.
    
24. 
    Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Zayakina OV, Arkhipenko MV, Atabekov JG. Linear remodeling of helical virus by movement protein binding. J Mol Biol. 2003; 333: 565-72.
    

Основные публикации за последние 3 года:

1. 
   Atabekov JG, Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Poljakov VYu. The movement protein-triggered in situ conversion of potato virus X virion RNA from nontraslatable into a translatable form. Virology. 2000; 271: 259-63
   
2. 
   Solovyev AG, Stroganova TA, Zamyatnin AA, Fedorkin ON, Schiemann J, Morozov SYu. Subcellular sorting of a small membrane-associated triple gene block proteins: TGBp3-assisted targeting of TGBp2. Virology. 2000; 269: 113-27.
   
3. 
   Atabekov JG, Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Novikov VK, Arkhipenko MV. Translational activation of encapsidated potato virus X RNA by coat protein phosphorylation. Virology. 2001; 286: 466-74
   
4. 
   Baratova LA, Efimov AV, Dobrov EN, Fedorova NV, Hunt R, Badun GA, Ksenofontov AL, Torrance L, Jarvekulg L. The in situ spatial organisation of potato virus A coat protein subunits assesed by tritium bombardment. J Virol. 2001; 75: 9696-702
   
5. 
   Dorokhov YuL, Skulachev MV, Ivanov PA, Zvereva SD, Tjulkina LG, Merits A, Gleba YY, Hohn T, Atabekov JG. Polypurine (A)-rich sequences promote cross-kingdom conservation of internal ribosome entry. Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99: 5301-6
   
6. 
   Kalinina NO, Rakitina DV, Soloviev AG, Schieman J, Morozov SYu. RNA helicase activity of the plant virus movement proteins encoded by the first gene of the triple gene blok. Virology. 2002; 296: 321-9.
   
7. 
   Yelina NE, Savenkov EI, Soloviev AG, Morozov SYu, Valkonen JPT. Long-distance movement, virulence, and RNA silencing suppression controlled by a single protein in hordei- and potyvirus: complementary funcions between virus families. J Virol. 2002; 78: 12981-91.
   
8. 
   Karger EM, Frolova OYu, Fedorova NV, Baratova LA, Ovchinnikova TV, Susi P, Makinen K, Ronnstrand L, Dorokhov YuL, Atabekov JG. Dysfunctionality of a tobacco mosaic virus movement protein mutant mimicking threonine 104 phosphorylation. J Gen Virol. 2003; 84: 727-32.
   
9. 
   Morozov SYu, Solovyev AG. Triple gene block: modular design of a multifunctional machine for plant virus movement. J GenVirol. 2003; 84: 1351-66.
   
10. 
    Zinovkin RA, Erokhina TN, Lesemann DE, Jelkmann W, Agranovsky AA. Processing and subcellular localization of the leader papain-like proteinase of beet yellows closterovirus. J Gen Virol. 2003; 84: 2265-70.
    
11. 
    Rodionova NP, Karpova OV, Kozlovsky SV, Zayakina OV, Arkhipenko MV, Atabekov JG. Linear remodeling of helical virus by movement protein binding. J Mol Biol. 2003; 333: 565-72.